La proteína del pelo, la queratina
La queratina es una proteína del tipo fibrosa. Estas proteínas son las más estables y sus funciones suelen ser de almacenamiento, estructura o soporte. En contraposición a las proteínas globulares, las fibrosas son muy estables debido a las cualidades de su secuencia de aminoácidos. Por un lado estos aminoácidos son de cadenas laterales cortas, que favorece que puedan interaccionar varias moléculas lateralmente. Además estas cadenas son hidrofóbicas, por lo que estas proteínas suelen ser insolubles en agua. Todo esto hace que se comporten casi como elementos inertes que no interaccionan con su entorno, las cualidades perfectas para proteínas estructurales. Además de la queratina en este grupo encontramos el colágeno, la fibrina o la elastina.
La queratina es el componente principal de gran parte de las estructuras semirrígidas del ectodermo de los vertebrados. Las uñas, los cuernos o las plumas están formada por esta proteína, pero también se acumula en las capas celulares del ectodermo, de la piel. A medida que las células van acumulando queratina se van muriendo, bajo ellas crecen nuevas células epidérmicas que las van desplazando hacia el exterior y pierden la unión entre células. Por eso la piel se escama cuando se pierden las células más queratinizadas.
La queratina forma largas cadenas de aminoácidos entre los que destacan el ácido glutámico y la lisina, o el ácido aspártico y la arginina, que son capaces de interaccionar uno con el otro a través de enlaces salinos. Pero la gran estabilidad de las láminas de queratina la forman los enlaces entre los restos de disulfuro de las cistinas. Estos restos de azufre serán esenciales para la estructura tridimensional de la molécula, puesto que si los restos no están alineados la cadena girará sobre sí misma (esto es lo que crea el rizo del pelo).
Se han diferenciado dos tipos de queratina. La queratina alfa forma predominante de mamíferos, es la que cuenta con mayor proporción de cistinas y será por lo tanto forma espirales. También cuenta con muchos aminoácidos del tipo alanina, leucina, arginina. Esta estructura aporta resistencia pero también flexibilidad. La encontraremos en los cuernos, las uñas, el pelo o las pezuñas. Esta forma de enrollarse es similar a la que forma las helices alfa de otras proteínas.
La queratina beta por contra es más frecuente en la piel de los reptiles y en aves la encontramos en pico, escamas, plumas y garras. Pero también la encontraremos por ejemplo en las córneas de los ojos o en la seda de la araña. Esta queratina forma láminas beta (la otra gran estructura secundaria de las proteínas junto con las hélices alfa). Esta estructura formando láminas paralelas permite una mayor separación del medio que la estructura en hélices otorgando mayor rigidez al tejido. La quertina beta presenta una menor proporción de cistina. Aunque la queratina beta forme principalmente laminas beta en ella encontramos hélices de tipo queratina alfa, solo que en mucha menor cantidad.
Cando decimos que el pelo está formado por queratina nos referimos a que la estructura interna está formada por largas (a tamaño molecular) fibras de queratina. Estas cadenas interaccionan unas con otras formando microfibras que se reúnen en fibras que estarán recubiertas por una cutícula y escamas.
