Estrutura secundaria de las proteínas: la hélice alfa
La estructura de alfa hélice o hélice alfa es una forma de organizar los péptidos común a diferentes proteínas. Esta estructura secundaria, que como su nombre indica tiene forma helicoidal, es una de las más comunes y ayuda a dar a la proteína la forma final adecuada para llevar a cabo su función. Cuando son sintetizadas en los ribosomas las proteínas tienen que adoptar una configuración específica dejando los centros activos en el lugar adecuado y a la distancia adecuada para que la proteína pueda interaccionar con sus receptores. Puedes leer más sobre la estructura secundaria de las proteínas en su propio artículo aquí. Esta estructura fue predicha en 1951 basándose en estudios de cristalografía, similares a los que llevaron a descubrir la estructura también helicoidal del ADN.
La hélice se forma debido al giro hacia la derecha de la molécula sobre el carbono alfa, que permite la interacción mediante puentes de hidrógeno del oxígeno del grupo carbonilo (-C=O) de un aminoácido con el hidrógeno del grupo amino (-N-H) de otro aminoácido que se encuentra cuatro posiciones más adelante en la cadena de péptidos. Para que esto sea posible la cadena se enrolla sobre sí misma, forma la hélice, y cada aminoácido ocupa 100 grados de una vuelta. Cada vuelta tiene por lo tanto 3,6 aminoácidos. En el interior de la hélice, donde tienen lugar los enlaces de hidrógeno no hay apenas espacio y es altamente hidrofóbica, lo que favorece su enrollamiento. En cada vuelta el interior de la hélice contiene 7 enlaces de hidrógeno. Si el primer aminoácido se enlaza con el quinto, el segundo con el sexto, etc. el quinto se une al primero y también al noveno. De esta manera se puede apreciar que los extremos de la hélice son más débiles porque tienen menos enlaces. Para impedir la desestabilización de la estructura es frecuente encontrar en el extremo N-terminal (o N-cap) de la hélice aminoácidos polares no cargados o con carga negativa, por ejemplo la asparagina o el ácido glutámico. Por otra parte, en el extremo C-terminal (o C-cap) encontramos aminoácidos con una gran carga positiva como lisina, o aminoácidos no polares como glicina o prolina (muchas veces considerado como un terminador o disruptor de la alfa hélice) que además por sus cadenas de carbono no pueden formar tantos enlaces. El centro de la hélice suele contar con estos aminoácidos: alanina, glutamina, leucina y metionina.
La secuencia de aminoácidos que forman la hélice no es única, pero sí que deben cumplir ciertos requisitos. El número de aminoácidos para formar una hélice alfa ha de ser mínimo de 15. Los restos -R que se sitúan todos hacia el exterior de la hélice no pueden ser muy grandes. El momento dipolar de los aminoácidos debe poderse alinear, para dar estabilidad a la estructura y formar un dipolo con el N-cap positivo y el C-cap negativo.
Existen varias ordenaciones de la cadena de polipéptidos de la proteína que se pueden observar en muchas de ellas. A parte de la hélice alfa que es la más frecuente en todas las proteínas de los seres vivos, se han descrito algunas estructuras con cierta frecuencia en la naturaleza como la lámina beta o los dedos de Zinc. Además, encontramos otras dos tipos de hélices, pero mucho menos frecuentes, la hélice 3 10, con 3 aminoácidos por vuelta es más estrecha pero más extendida en longitud y la hélice pique con 4,4 residuos por vuelta resulta más ancha pero está más comprimida.
