Tipos principales de colágeno
El colágeno es una de las proteínas mayoritarias en los mamíferos, constituye el 90% de la matriz extracelular que mantiene las células de todos los tejidos unidas. Su función principal es precisamente esa, dar sostén y estructura a los tejidos. Además el colágeno permite la flexibilidad y resistencia de los tejidos a la tracción mecánica y al rozamiento. El colágeno es de la máxima importancia en la dermis donde forma parte de la estructura defensiva que ofrece este órgano. Puedes leer más sobre la molécula de la que estamos hablando en el artículo que le dedicamos aquí.
En la especie humana existen 40 genes que codifican para genes de la familia del colágeno. Estos genes codifican para polipéptidos, también llamados cadenas alfa, formados por trímeros de aminoácidos en los que el aminoácido principal es la glicina, que suele ir acompañada de una prolina o dos y una hidroxiprolina. Cuando se unen 3 polipéptidos dan fibrillas de colágeno de alguno de los 21 tipos diferentes que existen.
Los diferentes tipos de colágeno se pueden distinguir dependiendo del porcentaje de hidroxiprolina, que constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno.
El colágeno más frecuente es el tipo I y se encuentra en la dermis, los tendones, la dentina, la córnea y los huesos su función principal es la de otorgar resistencia al estiramiento. Para su formación se unen dos cadenas tipo alfa 1 y una tercera cadena , ligeramente diferentes en su composición de aminoácidos denominada alfa 2. al unirse las cadenas forman una fibra helicoidal de unos 300 KDa de peso molecular.
EL colágeno tipo I forma cadenas que al unirse forman fibras de mayor amaño.
El colágeno tipo II se encuentra casi en su mayoría en el cartílago, aunque también está presente en estados embrionarios en la cornea y en la notocorda. Su función es otorgar resistencia a la presión ejercida intermitentemente. El colágeno tipo II está formado por 3 cadenas alfa 2 idénticas y que raramente forman fibras como el colágeno tipo I.
El colágeno tipo III se sintetiza sobretodo en la dermis de los vasos sanguíneos, en el tejido conjuntivo laxo y en el músculo. Esta proteína otorga resistencia y dureza. Dando capacidad de sostén a estos tejidos que son flexibles y deben encogerse y expandirse periódicamente. El tipo III está formado por 3 cadenas alfa 1 y forman fibras similares al tipo 1, con la diferencia que en el extremo carbixilo no toman forma de hélice propia de la unión por puentes de hidrogeno, sino que se unen por enlaces disulfuro.
El colágeno tipo IV es propio de la lamina basal de todos los tejidos y no presenta una forma tan estructurada, en fibras, como los tipos anteriores. El colágeno tipo IV forma una malla en la matriz extracelular, que sostiene a los tejidos y impide el paso a moléculas de gran tamaño, actuando la malla como un filtro. Este colágeno se encuentra asociado a proteoglicanos, a laminia y a fibronectina, proteínas que colaboran en la formación de la malla de sostén. Está formado por dos cadenas alfa iguales y una diferente, de una combinación de 5 tipos de cadenas alfa que forman este colágeno.
Estos son los tipos de colágeno más frecuentes. Los otros 17 tipos de colágeno se distribuyen en todo tipo de tejidos desde endotelios a humor vitrio, colaborando con alguno de estos cuatro en su función.
