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Efecto Bohr y transporte de oxígeno en la hemoglobina

Publicado por Ramón Contreras

La hemoglobina es la proteína encargada de transportar el oxígeno molecular (O2) desde los pulmones hasta el resto del organismo en la respiración aeróbica. Además, esta misma metaloproteína recoge en los tejidos el CO2 originado durante a respiración celular y lo lleva a los pulmones para expulsarlo. En condiciones de laboratorio la hemoglobina y el oxígeno tienen una curva de afinidad de aspecto de S. Puedes leer más sobre la curva de disociación de la hemoglobina y el oxígeno en el artículo de la semana pasada aquí (próximamente). Sin embargo, en la naturaleza vemos que el oxígeno es liberado en los músculos y recogido en los pulmones, esto es debido a que existen verios factores que pueden mover la curva de asociación entre una y otra. Uno de estos factores es la presencia de iones de hidrógeno en el medio. Este efecto descubierto en 1094 por el fisiólogo Bohr recibe su nombre y funciona como sigue.

El ión hidrógeno (H+) es uno de los principales moduladores del pH, a mayor cantidad de H+ más ácido es el medio y menor es el pH. La diferencia de pH entre el pulmón y el músculo es muy baja, tan solo de 0,4. Esta variación es suficiente para que al pH 7,6 del pulmón la curva se desplace hacia la izquierda aumentando la afinidad del grupo hemo de la proteína por el O2, mientras que en el músculo a pH 7,2 la curva se desplace hacia la derecha disminuyendo la afinidad. El pH más bajo en los músculos es debido en parte a la actividad metabólica de los mismos. El CO2 generado durante la actividad metabólica es uno de los compuestos directamente relacionados con la formación de H+ ya sea durante el metabolismo aeróbio como de la fermentación láctica que puede tener lugar en los tejidos. De hecho, este segundo rpoceso, asociado a una necesidad elevada de energía libera mucho más CO2 que la respiración celular y por lo tanto disminuye la afinidad del O2 por la hemoglobina en esos tejidos, que mediante la liberación del CO2 están marcando una necesidad elevada de oxígeno para obtener más energía. Las moléculas de H+ se liberan tras varios procesos químicos que ocurren de forma natural tras la formación del CO2 durante el metabolismo:

CO2+H2O <=> H2CO3 <=> H+ + HCO3-

Los protones (H+) se pueden unir a aminoácidos específicos de la hemoglobina. En las subunidades alfa se une a los grupos amino de la región N-terminal, mientras que en las subunidades beta lo hará en las histidinas de la región C-terminal. Por cada H+ que se une a la hemoglobina ésta pierde 2 moléculas de O2, de las 4 que puede llevar. Esto pasará cuando hay muchos protones en el medio. En medios con pocos hidrones (pH alto, como en los pulmones) los asociados a la hemoglobina se liberarán y favorecerá la unión de O2 a los grupos hemo. Este intercambio entre H+ y O2 en la molécula de hemoglobina es el efecto Bohr.

Sin embargo, este proceso solo se observa en la hemoglibina, y no en la mioglibina, puesto que requiere la colaboración de los 4 centros del grupo hemo. La interacción de cada uno de ellos con el oxígeno favorece la interacción entre otras moléculas de oxígeno y los otros centros.

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