Cómo la hemoglobina transporta el oxigeno y el dioxido de carbono
Los glóbulos rojos son las células de la sangre encargadas de transportar el oxígeno de los pulmones a todos los órganos y de captar en ellos el CO2 para llevarlo a los pulmones para su expulsión. Las características físicas y químicas de la interacción entre la hemoglobina y estas moléculas permite el metabolismo aerobio. Lee más sobre los glóbulos rojos en su artículo https://biologia.laguia2000.com/citologia/globulos-rojos-o-eritrocitos.
En los pulmones la hemoglobina, una proteína con un ión de hierro en medio de su estructura es capaz de captar moléculas de oxígeno molecular (O2), dióxido de carbono (CO2) y CO (monóxido de carbono). Gracias a las propiedades físicas y químicas de la hemoglobina, que se conocen como el efecto Bohr, la hemoglobina tiene alta afinidad por las moléculas de oxígeno en los pulmones donde el pH es 7.4 y la presión parcial de oxígeno es 100 torr. Cuando llega al músculo el pH es ligeramente más bajo 7.2 y la presión parcial es de 20 torr, lo que permite la liberación del oxígeno puesto que la estructura de la hemoglobina cambia, permitiendo la rotura del enlace y liberando un 77% del oxígeno. De forma similar en los tejidos la presión parcial de CO2 es más alta y permite la unión de esta molécula a la hemoglobina, aunque a otros centros de unión.
El CO2 formado a causa de la respiración celular en las mitocondrias disminuye el pH extracelular celular disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, promoviendo su liberación. Sin embargo, su afinidad por el CO2 es baja, por lo que solo es capaz de transportar el 15% del CO presente en los músculos, el resto del CO2 puede viajar de forma libre, disuelto, en la sangre. Gracias a su afinidad por estos dos gases se considera que los glóbulos rojos, a través de la hemoglobina son capaces de tamponar el pH de la sangre, impidiendo mediante la liberación de uno u otro gas los cambios bruscos de pH.
Las variaciones de afinidad derivadas del pH se deben al aminoácido que une la porfirina a cada una de las 4 cadenas de globina que forman parte de la hemoglobina. Este aminoácido, una histidina se localiza de forma adyacente al grupo hemo, cuando el pH se acidifica, baja, este residuo se carga positivamente, permitiendo la solubilización del O2 en los tejidos.
La afinidad entre el oxígeno y la hemoglobina se dice que es cooperativa. Una molécula de hemoglobina es capaz de unir 4 O2. Cada molécula de oxigeno se une con mayor afinidad que la anterior a la hemoglobina. La unión del O2 provoca cambios en las propiedades químicas de las globinas de tal forma que los centros de unión con el oxígeno son más accesibles, además la unión con la hemoglobina aumenta el pH citoplasmático acelerando el proceso de unión.
Cuanto más oxígeno necesite un tejido, menor será su presión parcial y por lo tanto más cogerá el tejido. Cuando el músculo ha realizado un gran esfuerzo genera gran cantidad de CO2 y ácido láctico, disminuyendo drásticamente el pH de la sangre que pasa por esos músculos acelerando la disociación del O2 de la hemoglobina.