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Estructura y composición de los filamentos intermedios

Publicado por Ramón Contreras

Los filamentos intermedios son uno de los componentes principales del citoesqueleto de las células eucariotas. Junto con los filamentos de actina y miosina, de los que puedes leer más aquí (próximamente) y los microtúbulos realizan las funciones del citoesqueleto intracelular, es decir, dar forma a la célula, mediar en el transporte interno de sustancias, la organización de los orgánulos y contribuyen activamente durante la división celular. Los filamentos intermedios son el componente menos dinámico del citoesqueleto. Puedes leer algunas de las funciones concretas de ellos en el artículo que le dedicamos al tema aquí. Existen descritas unas 80 enfermedades humanas asociadas a mutaciones o defectos de síntesis de los filamentos intermedios, como el Parkinson o la esclerosis lateral amiorófica.

Cómo se ensamblan los filamentos intermedios

Cómo se ensamblan los filamentos intermedios

Estructura: como su nombre indica los filamentos intermedios tienen un diámetro (10 a 12 nanómetros) comprendido entre el de los microtúbulos (unos 24 nm) y los filamentos de actina o microfilamentos (desde los 3 hasta los 7 nm). Los monómeros de las proteínas fibrosas, queratina ácida y básica, forman dímeros uniendo sus extremos amino y sus extremos carboxilo. La estructura secundaria de ambas proteínas es tipo alfa hélice lo que hace que los dímeros tengan una apariencia de cabeza globular y cola fibrosa. A su vez los dímeros se unen entre ellos de dos en dos para formar tetrámeros, que son considerados la unidad mínima para formar un filamento intermedio. Los tetrámeros se asocian ente ellos mediante la interacción de la cabeza de un tetrámero con la cola del tetrámero adyacente. La asociación proteica hasta formar el tetrámero no requiere el uso de energía (ATP). Un total de 8 tetrámeros se han de unir entre sí para forman un filamento intermedio.

Composición: Están formados alrededor de una media docena de proteínas, siendo la queratina la mayoritaria y principal. Existen 70 genes que codifican para las proteínas de los filamentos intermedios. Dependiendo de la composición proteica encontramos hasta 6 tipos diferentes de filamentos intermedios, agrupados en 3 familias.

Los tipos I y II son los que forman parte de los desmosomas y hemidesmosomas, en ellos y dependiendo del tipo celular pueden estar formados por una combinación de 2 queratinas de las 30 que se conocen. Son los filamentos intermedios con mayor variabilidad y se encuentran sobre todo en células de tejidos epiteliales.

Los filamentos intermedios de tipo III se localizan en diversos tipos celulares. Están formados por otras proteínas no queratinas, como la desmina en el músculo, el factor glial fibrilar en astrocitos o la vimentina en fibroblastos. Los filamentos tipo V son los encargados de formar la lámina nuclear que se encuentra en el interior de la envoltura nuclear de todas las células. Estos filamentos tienen un papel crucial en la división celular, puesto que se ha demostrado que interaccionan con la cromatina.

En los filamentos de tipo IV o neurofilamentos encontramos tres tipos de proteínas (pesadas, medianas y ligeras), la internexina o ella filesina y faquinina, estos últimos en el cristalino del ojo. Para acabar los filamentos tipo VI se encuentran exclusivamente en el cristalino y están formados por dos proteínas exclusivas, la faquinina y la filensina.

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