Qué son los péptidos
Los primeros compuestos encargados de realizar funciones celulares que se descubrieron fueron las proteínas. Éstas están formadas por cadenas de aminoácidos, de los que puedes leer más aquí. Dependiendo del tamaño de las cadenas de aminoácidos se pueden denominar oligopéptidos, si cuentan con unos pocos, péptidos, o polipéptidos, dependiendo del número de aminoácidos que formen la cadena. Estas moléculas que cuentan con entre 2 y 100 aminoácidos son capaces de realizar funciones biológicas. Por encima de los 100 aminoácidos, o por encima de los 10.000 Daltons de peso molecular o si tiene unido algún tipo de grupo prostético (lipídico, hidrato de carbono o inorgánico) se considera que la molécula es una proteína.
Las proteínas se caracterizan por su capacidad para realizar reacciones químicas. Ya sea de transformación, degradación o síntesis de compuestos. Los péptidos al ser de pequeño tamaño no tienen actividad química. Sin embargo, muchos de ellos funcionan como señales para que empieces o se detengan procesos celulares. Uno de los casos más conocidos es el de la insulina, un péptido de 51 aminoácidos que al ser reconocido por la membrana de sus células diana desencadena procesos anabólicos. Lee más sobre la insulina en su artículo aquí.
El enlace peptídico es la unión química que se establece entre 2 aminoácidos para formar la cadena de péptidos. La formación de este enlace libera agua y consume energía y une el lado carboxilo del aminoácido con el lado amino, mediante un enlace covalente de los grupos CO-NH, este enlace es de tipo amida.
Al igual que los aminoácidos y las proteínas, gracias a la forma en la que se unen para formar cadenas los péptidos siguen manteniendo su carácter anfótero, dado por sus extremos amina NH3 y carboxilo COOH, estos radicales permiten que el péptido cambie a pH ácidos o básicos, propiedad que se aprovecha para su actividad en diferentes compartimentos. De esta manera los péptidos (y las proteínas) pueden ser funcionales a determinado pH, cuando uno de sus extremos está ionizado, por ejemplo, y ser inactivo cuando camia el pH, debido a cambios conformacionales.
Los extremos carboxilo y amino, son las principales zonas de interacción de un aminoácido, puesto que es por donde se forman los péptidos. La capacidad de los extremos de la molécula para reaccionar con otros compuestos (concretamente la reacción del grupo amino con el reactivo de Sanger) se han utilizado para secuenciar los aminoácidos de péptidos y proteínas. Sin embargo, también los grupos R (las cadenas laterales de los aminoácidos) son susceptibles de interaccionar con otros compuestos. De hecho, normalmente la actividad de las proteínas viene dada por la capacidad conjunta de los grupos R de sus aminoácidos de interaccionar. Es frecuente someter a los péptidos a diferentes tratamientos que provocan cambios conformacionales en aminoácidos concretos para observar que aminoácidos, mediante sus cadenas R, son los encargados de llevar a cabo la función de péptidos y proteínas. Además los grupos R pueden, y deben, reaccionar de forma natural en un péptido o en una proteína para formar la estructura tridimensional activa de la molécula. En este caso los cambios de pH también pueden influir en la reactividad de los grupos R, alterando la actividad del péptido.
