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Apoproteína, holoproteína y heteroproteína, qué usar en cada momento

Publicado por Ramón Contreras

Existen muchas clasificaciones de las proteínas y todas útiles en diferentes contextos, aunque todas bastante innecesarias en general. Sin embargo, ahí están los términos para conocerlos y hablar con propiedad. Por eso hoy veremos la diferencia entre una holoproteína y una heteroproteína. Dos términos que apenas se usan pero que identifican dos formas de conformación proteica que abre la mente a la gran diversidad y adaptabilidad que pueden tener estos elementos bioquímicos.

En primer lugar las holoproteínas son aquellas que están formadas exclusivamente por aminoácidos. Ya sea por una sola cadena, si vienen de un solo gen y un solo ARN mensajero, o de varias cadenas que se unen tras la trasncripción, de nuevo ya sea proveniente de un único ARN mensajero (pero que en este caso una única hebra de ARNm de lugar a varios péptidos) o que los péptidos estén codificados en diferentes regiones del genoma. Al final, una holoproteína será toda aquella que independientemente de los péptidos que la formen, estará construida exclusivamente con aminoácidos. De nuevo, muchas veces y de forma más o menos errónea, se considera a las holoproteínas como proteínas simples. Dentro de las holoproteínas pueden clasificarse por su forma en proteínas fibrosas o filamentosas (tales como colágeno, queratina, elastina y fibroína). Estas proteínas tienen funciones estructurales y se presentan principalmente en animales. Dentro de las holoproteínas encontramos también proteínas globulares o esferoides. Una parte de las proteínas globulares podrá funcionar como holoproteína. Por ejemplo, si bien la hemoglobina debe unir un metal para funcionar, la lactoglobulina son holoproteínas.

En el otro lado de la ecuación, encontramos las heteroproteínas. Por contraposición, este grupo estará formado por las proteínas que unen grupos prostéticos para funcionar y una parte proteica (denominada muchas veces apoproteína y que en ocasiones se confunde con holoproteína). Las proteínas de este tipo tienen funciones muy variadas, aunque rara vez forman parte de estructuras como el caso de las holoproteínas (aunque sin duda la heteroproteína estructural más conocida son las lipoproteínas que forman los quilomicrones). En general y gracias a los grupos prostéticos que les dan gran variabilidad las heteroproteínas realizan funciones enzimáticas. Las globulinas que ya hemos comentado pueden unir gran variedad de grupos prostéticos, las hemoglobinas y mioglobinas unen hierro para funcionar, la ovoalbumina une 4 moléculas de glucosa. Las nucleoproteínas más importantes son los ribosomas que están formados por cadenas pequeñas de péptidos y ARN que trabajan juntos para traducir el ARN. Proteminas e histonas a pesar de ser proteínas sin ningún grupo prostético se unirán al ADN para llevar a cabo su función, puesto que se relacionan con el plegado y funcionamiento del ADN, por lo que al final la línea que separa una holoproteína de una heteroproteína es muy tenue.

Como ya hemos dicho, estos términos son más complicados de explicar que de ignorar. Usados en un principio cuando el conocimiento de muchas proteínas era limitado, en la actualidad se obvian por ser muy vagos o poco prácticos para el trabajo diario. Muchas veces se habla directamente de apoproteína (formada por la cadena peptídica sola) y diferentes heteroproteínas como glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, nucleoproteínas, o metaloproteínas. Estos nombres concretos de proteínas que funcionan con compuestos químicos externos sí que se emplean con mucha frecuencia y dan información de utilidad sobreel tema que se está tratando.

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