Proteosoma
A medida que la célula crece y se enfrenta a diferentes situaciones va creando proteínas para llevar a cabo las funciones específicas de cada momento. Si hay carencia de agua, hace más transportadores, si tiene alimento aumenta el número de enzimas para convertirlo en su propia materia y cuando está en una situación de estrés crea proteínas de protección, etc. sin embargo, el espacio de una célula está limitado por su membrana celular, así que no puede contener todas las proteínas que es capaz de sintetizar al mismo tiempo en su interior, ni en el número necesario para su funcionamiento. Es por eso que la célula debe generar las proteínas cuando surge la necesidad. De igual manera debe degradar las proteínas que ya han sido utilizadas y que no va a necesitar a corto plazo, o aquellas que ya se han utilizado mucho tiempo y empiezan a dar problemas. Para este cometido de destrucción de proteínas (denominado proteolisis) existe en eucariotas, arqueas e incluso en algunas bacterias un conjunto proteico específico denominado proteosoma o proteasoma. Este proceso es independiente de la degradación de proteínas que tiene lugar en el lisosoma (del que ya hemos hablado en este interesantísimo artículo de aquí). Cuando una proteína debe ser destruida por el proteosoma se marca molecularmente con ubiquitina (puedes leer más sobre ella en su artículo aquí). En 2004 se concedió el Nobel de Químicas a Aarón Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose por el descubrimiento de la degradación de proteínas por el proteosoma y la importancia de la ubiquitina en el proceso.
El proteasoma es un gran complejo proteico que cuenta con 3 partículas o complejos que pueden aislarse por separado. De los 3 complejos hay dos partículas reguladoras (11S y 19S) que están formado por un numero de proteínas que varía en función del organismo en cuestión, siendo los proteasomas de eucariotas más complejos que los de procariotas y los de los pluricelulares más complejos que los de los unicelulares. Los núcleos de 20S (por su valor de sedimentación, 20S) están formados por 4 anillos formando un cilindro hueco, cada uno de los cuales está formado por 7 subunidades. Los anillos exteriores están formados por las subunidades alfa, que son estructurales, y los dos anillos centrales están formados por subunidades beta, con capacidad catalítica. Los núcleos 20S están altamente conservados en los diversos organismos que cuentan con ellos, en cuanto a su tamaño exterior y el de la cámara interior. En arqueas todas las subunidades alfa son iguales, y las beta también, mientras que en eucariotas existen diferentes subunidades, hasta 7 tipos, entre alfa y beta.
La partícula reguladora 19S está formada por 19 proteínas, y su función parece estar relacionada con la degradación de proteínas de gran tamaño y presenta una actividad ATPasa. Por el contrario, la partícula 11S, no tiene actividad catalítica, por lo que parece ser que le impide desplegar grandes proteínas para hacerlas pasar por el toroide proteolítico y solo es capaz de degradar pequeños polipéptidos. Son las partículas reguladoras las que reconocen la ubiquitinización de una proteína y la rpesentan al complejo 20S para que éste la degrade.