Qué son las modificaciones o cambios postraduccionales de las proteínas
La modificación postraduccional son los cambios que sufren los aminoácidos de la cadena polipeptídica una vez se ha traducido, normalmente en forma de añadidos de otros compuestos químicos que complementan la cadena, pero también forzando o creando interacciones entre aminoácidos de la cadena, e incluso eliminando aminoácidos enteros de la secuencia, llegando a partir la cadena en dos, o en 3 trozos como en la insulina. Estos cambios que pasan una vez se ha traducido el ARN a proteína (de ahí que se llamen cambios postraduccionales) permiten la conformación final y la actividad de la proteína.
Las proteínas son los encargados de realizar todas las funciones en la célula. Su estructura tiene que ser muy compleja para llevar a cabo los cambios concretos en otras moléculas para construir nuevas estructuras celulares y obtener energía. Las proteínas están codificadas en el ADN, los genes serán transcrito a ARN y luego el ARN mensajero será traducidos a una cadena de aminoácidos en los ribosomas. Esta cadena de aminoácidos es lineal y todavía tiene que plegarse para dar lugar a una proteína funcional. Este plegado es uno de los mayores misterios de la biología molecular que ni las Inteligencias artificiales que pueden predecir la estructura final de una proteína se adentran a estudiar. Las fuerzas electromagnéticas y químicas que atraen a unos aminoácidos hacia otros para alcanzar la conformación final ocurren tanto de forma espontánea como dirigida por otras proteínas o moléculas. Serán estos cambios, añadidos y eliminaciones las que, sin estar codificadas directamente en el ADN, permitirán a la proteína actuar.
Muchas veces estos cambios permiten tener una cantidad de proteínas almacenadas en forma inactiva. Por ejemplo la fosforilación suele ser una marca que activa a las proteínas. Otras moléculas, como el ATP/ADP juegan con estos cambios para almacenar y transferir energía. Un gran número de cambios postraduccionales añaden restos o grupos químicos a la proteína. Por nombrar otros de los más conocidos tenemos la metilación, la hidroxilación, la acilación o la glicosilación. La ubiquitinación, añade un grupo ubiquitina, pero no activa la proteína, sino que la marca para su eliminación.
Todas las proteínas se pueden modificar postraduccionalmente, pero no todos los aminoácidos de una cadena de polipéptidos son susceptibles de modificarse y no todos los que se modifican pueden recibir todos los tipos de modificaciones. Pueden modificarse los siguientes aminoácidos: Serina, tirosina, histidina, glutamina, arginina, treonina, asparagina, lisina, serina, ácido aspártico y ácido glutámico. Por poner un par de ejemplos de la complejidad química del proceso, la lisina puede ser modificada hasta de 4 formas diferentes en el mismo grupo amino terminal, mientras que la arginina puede ser solo metilada, pero en dos restos nitrogenados diferentes. En el caso que comentábamos de la ubiquitinización de una proteína para marcarla para su eliminación, siempre será una o varias lisinas las que se marquen,puesto que es el único aminoácido que puede marcarse de esta manera.
La capacidad de codificar información de trabajo sin estar en la secuencia de ADN no es exclusiva de las proteínas. De hecho, el propio ADN cuenta con modificaciones de las bases nitrogenadas que alteran la transmisión de la información que contiene el ADN, a este fenómeno lo llamamos epigenética y algunas de las modificaciones que puede tener el ADN (grupos químicos que se le añaden) están también presentes en los cambios postraduccionales. Muy relacionadas una cosa con la otra, puesto que la metilación del ADN o de las histonas (proteínas acompañantes) es una marca de silenciamiento para evitar su transcripción mientras que la modificación postraduccional de las histonas añadiéndole grupos acilo marcará la cadena para su transcripción.
Puedes leer más sobre el interesante mundo de las proteínas y cómo van cambiando desde la cadena de aminoácidos hasta ser completamente funcionales en los artículos que les hemos dedicado a la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.
