Estructura secundaria de proteínas
Las proteínas son los responsables de llevar a cabo en la célula todos los procesos moleculares. Las proteínas son las encargadas de realizar desde la transcripción del ADN al ARN, hasta de marcar a otras proteínas para que sean destruidas por la propia célula. En cualquier caso para llevar a cabo todo esto utilizan centros activos, lugares de unión a proteínas, lípidos e hidratos de carbono o estructuras móviles. Todo esto lo pueden hacer cambiando la combinación de aminoácidos que las componen y también, y no menos importante, cambiando la forma que tiene la proteína de plegarse en el espacio, permitiendo diferentes interacciones entre los aminoácidos.
La estructura primaria de las proteínas, es cómo llamamos a la cadena de aminoácidos, puedes leer más de ella aquí. La estructura terciaria está relacionada con el ordenamiento de la proteína en las tres dimensiones y la estructura cuaternaria hace referencia a las conformaciones que toman las proteínas cuando interaccionan unas con otras. Lee más de la estructura terciaria aquí y de la cuaternaria aquí.
Entonces, ¿cuál es la importancia de la estructura secundaria? Veamos lo a continuación:
La estructura secundaria se refiere a la organización tridimensional de las regiones de la cadena de polipéptidos. Las proteínas pueden estar formadas por cadenas de entre 50 y 1000 aminoácidos, por lo que nada más sintetizarse, o mientras se sintetizan, en el retículo endoplasmático algunas de ellas pueden adoptar formas tridimensionales en regiones locales. La estructura secundaria fue descrita en proteínas por primera vez en a principios de la década de 1950, mediante la observación de la estructura proteica con rayos X. En 1962 el premio Nobel de Química se otorgó a Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew por la obtención de la estructura secundaria de la proteína de la hemoglobina, la primera en resolverse, en 1958.
Los aminoácidos cercanos interaccionan por puentes de hidrógeno entre sus colas. Esta estructura secundaria puede ser idónea para la proteína final, aunque también puede ser solo temporal, como forma de proteger la proteína durante su formación o, incluso, puede no tener nada que ver con la conformación terciaria final y tiene que ser desplegada y replegada tras su síntesis completa.
La teoría detrás de la estructura secundaria es que las proteínas están constituidas por regiones o dominios que tendrán una función propia dentro de la proteína. Algunas de estas estructuras secundarias más frecuentes son las hélices alfa y las láminas beta.
Las hélices alfa tiene 3,6 aminoácidos por vuelta con un total de 7 enlaces de hidrógeno entre ellos, lo que otorga a esta estructura una gran estabilidad. Este enorme número de interacciones por vuelta hace que una hélice alfa forme un bucle de 13 átomos. Existen otras estructuras secundarias en hélices, aunque no son tan frecuentes, entre ellas se puede nombrar la hélice del colágeno o la hélice 3 10 o la hélice Pi.
Estructura secundaria de la calmodulina, en una representación esquemática con 7 hélices alfa.
La lámina beta por su lado, se presenta con la cadena de aminoácidos completamente estirada en un solo plano, cada aminoácido tiene un giro de 180º respecto al anterior, dejando los radicales de los aminoácidos, que no suelen ser muy grandes, uno en cada lado de la lámina. Las láminas beta se estabilizan unas con otras que se pueden extender de forma paralela o antiparalela.