Funciones y clasificación de las proteínas
Las proteínas constituyen el grupo molecular más abundante en la naturaleza, lo cual dificulta su clasificación.
FUNCIONES.
Entre las funciones de las proteínas que se podrían denominar estáticas destacan las siguientes:
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Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contráctiles, los orgánulos vibrátiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutáneas, entre otras.
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Almacén de aminoácidos. Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales.
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Las proteínas activas, que componen el grupo más numeroso y complejo, realizan múltiples funciones:
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Fisiológica. Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras moléculas, hormonas, etc.
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Regulación genética. Algunas proteínas participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética.
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Catalizadora. Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
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Inmunitaria. Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de
los organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan
cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.
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CLASIFICACIÓN.
Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las proteínas, con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composición y complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:
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Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrólisis (descomposición en subunidades) sólo se obtienen aminoácidos. Dicho de otra forma: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
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Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.
Holoproteínas.
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) y fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina durante el proceso de la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glóbulos rojos quedan atrapados y forman el coágulo.
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:
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Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la hemoglobina.
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Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un papel muy importante en los procesos de regulación génica,
Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas proteínas muy conocidas:
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Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.
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Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres cadenas trenzadas.
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Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
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Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
Heteroproteínas.
Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
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Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la leche y proteína principal del queso.
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Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas con función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. También se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el líquido sinovial presente en las articulaciones.
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Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
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Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos… pertenecen a este grupo.
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Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.
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