Biología
Inicio Biología celular, Bioquímica La familia de la miosina

La familia de la miosina

Publicado por Ramón Contreras

La miosina es una proteína que juntamente con la actina permite la contracción muscular. Las células del tejido muscular tienen en su interior unos filamentos contráctiles compuestos por actina y miosina. La actina actúa como fibras lineares extendiéndose en forma de estrías. La miosina es la encargada de unir ATP, hidrolizarlo para obtener energía y gracias a esa energía desplazarse a lo largo de los filamentos de actina. La miosina es por lo tanto una ATPasa.

Cuando se extraen las proteínas totales del tejido muscular la miosina es la proteína más abundante, suponiendo un 65% del total. Pero no solamente se encuentra en los músculos, existen un gran número de tipos descritos de miosinas. Las miosinas I, II y V son las más comunes. Las miosinas VIII y XI son exclusivas de plantas, la IX de vertebrados y la XIV de protozoos parásitos. Todas ellas comparten el dominio globular y se diferencian principalmente en la longitud de su cola y su función. Las miosinas II y VI son las que poseen una cola más larga con unos 1000 aminoácidos. En humanos hay 40 genes que codifican miosinas. La mayoría de las proteínas de esta familia reciben su propio nombre como la kinesina o la dineina.

Estructura: La miosina I está compuesta por una molécula globular con una cola corta y una cadena ligera enrollada justo debajo de la zona globular. En las fibrillas musculares, o miofibrillas, dentro de las células musculares, encontramos filamentos gruesos de 110 Angstroms (1,1 micrómetro) de diámetro que corresponden a filamentos de miosina II y otros de 60 Angstroms de actina. Consta de 6 subunidades, dos cadenas pesadas que tienen enrolladas sus hélices alfa. Cada una pesa unos 240 KDa. La fibra resultante tiene una longitud de 1,5 micrometros. En un extremo se encuentran las dos cabezas globosas de la proteína, ésta es la zona que interacciona con la actina y el ATP. Además a esta fibrilla se unen 4 cadenas ligeras, dos a cada una de las pesadas, por debajo de la región globular. Dos de las cadenas ligeras son esenciales para mantener la actividad ATPasa de la miosina. Las otras dos tienen una función reguladora.

En el tejido muscular las miosinas II se unen en haces.

En el tejido muscular las miosinas II se unen en haces.

Funcionamiento: Cuando las moléculas de miosina unen e hidrolizan el ATP cambian su conformación. A continuación al liberar el ADP la parte globular de la miosina recupera la estructura inicial liberándose de la unión a la actina y moviéndose sobre la fibra de actina hasta otra actina y uniéndose a ella, siempre hacia el extremo negativo de la fibra de actina. De esta manera se contraen las fibras celulares y a su vez los músculos. Todas las miosinas excepto la tipo VI promueven el desplazamiento hacia el extremo positivo de la actina.

Funciones: La miosina I actúa en la organización intracelular. A parte de su papel indispensable en la contracción muscular la miosina II participa en otros procesos que requieren la contracción de la célula. Por ejemplo la miosina es la encargada de la cinetocinesis. La miosina II forma parte del anillo contráctil de la célula durante la división celular. La miosina V interviene en el desplazamiento de orgánulos y vesículas. La miosina unida a la membrana de las vesículas viaja sobre filamentos de actina. Finalmente la miosina VII la encontramos en el oído interno.

En el minuto 1:00 de este video puedes ver como la miosina V mueve una vesícula sobre una fibra de actina del citosqueleto:

Vesicle Traffic