¿Cómo usan las plantas los aminoácidos no proteicos?
Pastos festuca y m-tirosina
Aunque las propiedades alelopáticas de las festucas se conocen desde hace mucho tiempo, no fue hasta hace poco que el compuesto tóxico se identificó como un aminoácido no proteico. El análisis de las raíces mostró que el 80% de la fracción fitotóxica era m-tirosina, un análogo de la fenilalanina.
La toxicidad alelopática podía bloquearse con la adición de fenilalanina, por lo que se siguió un mecanismo que involucraba la incorporación errónea de m-tirosina en las proteínas. El trabajo posterior determinó que la m-tirosina se inserta en la cadena de la proteína a través de la carga incorrecta realizada por la fenilalanina tRNA sintetasa. La incorporación de m-tirosina es citotóxica para las células e interfiere con el desarrollo de la raíz de plantas competidoras de una manera dependiente de la dosis.
También la m-tirosina induce el estrés del retículo endoplásmico, activa las caspasas e induce la apoptosis. Estas propiedades hacen que estos compuestos fitotóxicos no solo sean tóxicos para otras plantas sino también para los mamíferos, incluidos los humanos. La evidencia reciente también ha revelado que la m-tirosina es el factor tóxico que imparte el fenómeno de la resistencia tumoral concomitante en la cual un hospedador portador de tumores es resistente al crecimiento de implantes tumorales secundarios y metástasis. Es evidente que las propiedades proapoptóticas, herbicidas e insecticidas de la m-tirosina son dignas de investigación adicional, particularmente con respecto a las terapias contra el cáncer.
La canavanina es un análogo de la arginina y se encuentra en la alfalfa y otras leguminosas de semillas pequeñas donde puede actuar como un compuesto auto-alelopático. Muchas especies de plantas son prolíficas productores de canavanina; desvían enormes recursos de nitrógeno al almacenamiento de este único producto. La analogía estructural entre la L-canavanina y la L-arginina está tan marcada que este imitador de la arginina sirve como sustrato en prácticamente todas las reacciones mediadas por enzimas que emplean preferentemente la arginina como sustrato.
El descubrimiento de canavanina siguió las observaciones de que los cultivos de alfalfa sembrados en años subsiguientes tenían un rendimiento cada vez menor, lo que resultaba en su clasificación como «autotóxico». Las semillas de alfalfa son aproximadamente un 0,5% de canavanina, en comparación con un 13% en semillas de la leguminosa tropical Dioclea megacarpa (Fabaceae) y solo un 0,02% de canavanina puede dañar las larvas de insectos. La canavanina debe ser evitada por personas con la enfermedad autoinmune lupus eritematoso sistémico, ya que en dosis altas puede exacerbar la enfermedad, posiblemente generando proteínas que contienen auto-antigénicos.
Dado que la mayoría de las especies no distinguen entre canavanina y arginina, es un objetivo para la activación de aminoácidos y la aminoacilación. Debido a que la L-canavanina es significativamente menos básica que el grupo guanidino de la L-arginina, su incorporación errónea media la producción de proteínas disfuncionales estructuralmente aberrantes. En consecuencia, las proteínas L-canavanilo carecen de la capacidad para formar interacciones iónicas cruciales, lo que resulta en una alteración de la estructura y función de las proteínas, lo que puede conducir a la muerte celular.
