La rodopsina, el pigmento para ver en la oscuridad
La rodopsina es un pigmento visual. Es una proteína que sintetizan las células de los ojos de todos los animales para poder ver en condiciones de baja luminosidad. En arqueas existe una proteína curiosamente relacionada con la rodopsina, la bacteriorodopsina. Esta proteína participa en la obtención de energía a partir de la luz. Ambas proteínas, se encuentran normalmente en la membrana plasmática de la célula y su estructura terciaria (la conformación tridimensional que toman sus aminoácidos una vez la proteína está lista para realizar su función) es muy parecida. Sin embargo, su secuencia de aminoácidos (y por tanto el ADN que las codifica) es diferente, dando a entender que estas proteínas no están íntimamente relacionadas evolutivamente y que son un claro ejemplo de una convergencia evolutiva. Aun así debido a la función que llevan a cabo, que es la recepción de luz con longitudes de onda alrededor de los 560 nm ambas se clasifican dentro de la familia de receptores 7TM.
La rodopsina es un pigmento que se encuentra tanto en los ojos de vertebrados, como de invertebrados. En estos últimos la proteína se encuentra asociada a la membrana y la fototransducción se lleva a cabo en el citoplasma, mientras que en los vertebrados la proteína atraviesa la membrana y la recepción de la luz se lleva a cabo por una proteína G asociada a ella.
En la retina de los animales encontramos dos tipos de células especializados en la captación de la luz, los conos y los bastones. Los bastones son los que sintetizan rodopsina. Estas células son muy sensibles y se saturan rápidamente con la luz y además no son capaces de distinguir colores (por eso la visión en bajas condiciones de luz es casi en blanco y negro).
El pigmento cuenta con dos componentes, uno proteico, la opsina y un elemento no proteico que se obtiene a partir de la vitamina A, el 11-cis-retinal. Estos dos elementos se mantienen unidos en la oscuridad, pero son muy inestables y un fotón (un electrón de la luz) es capaz de modificar a la proteína para que ambos elementos se separen. Las opsinas pertenecen a una gran familia de receptores transmembranales con gran variedad de funciones y mecanismos de acción.
La opsina está formada por 7 hélices alfa (un tipo de estructura secundaria de proteínas) que se encuentran insertadas en la membrana. Con 348 aminoácidos y alrededor de 40KDa la parte carboxilo terminal de la opsina se encuentra en el citoplasma, mientras que la parte amino terminal da al exterior celular. El 11-cis-retinal se encuentra unido a la séptima hélice alfa en la parte central de la molécula, cuando un fotón atraviesa la opsina el 11-cis-retinal se ve modificado a 11-cis retinol que activará la subunidad alfa de la proteína Gt asociada a la rodopsina para iniciar la transducción de la luz (el inicio del impulso nervioso que se traducirá en el cerebro como luz). La subunidad alfa a su vez activará una fosforidiesterasa que convertirá el GMP cíclico en su forma inactiva.
