Estructura cuaternaria de proteínas
Las proteínas son los principales componentes de las células que llevan a cabo todas las funciones vitales de los seres vivos. Están compuestas por aminoácidos entrelazados entre ellos. La combinación de estos aminoácidos y la conformación espacial que adoptan en conjunto son lo que permite a cada proteína realizar una función específica. Es por eso que el estudio de las proteínas se ha realizado de forma tradicional en cuatro estadios de complejidad.
Cando se estudia la estructura primaria, se observa la disposición de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, es decir, la posición, uno detrás del otro de los componentes de la proteína. Puedes leer más sobre la estructura primaria en el artículo que le dedicamos aquí . A continuación se puede estudiar la estructura secundaria de la proteína que consiste en los dominios independientes que toman conformaciones propias y que luego interaccionarán entre ellas para formar la proteína en conjunto. Puedes leer más sobre la estructura secundaria en este artículoaquí . Una vez la proteína ha sido sintetizada en el retículo endoplasmático, y los dominios estructurales básicos ya se han plegado, la proteína alcanza una estructura en las tres dimensiones, que será la conformación final de la proteína, a esta estructura se la denomina como estructura terciaria de la proteína y puedes profundizar en su importancia en el artículo que publicamos al respecto aquí.
Finalmente, cuando la proteína ya está sintetizada, plegada correctamente y lista para entrar en acción es cuando vemos la importancia de la estructura cuaternaria. La cual hace referencia a las interacciones entre diferentes proteínas para realizar sus funciones.
Cada proteína interacciona con un gran número de otras proteínas durante su vida. Desde que se están sintetizando hasta que son degradadas las proteínas interaccionan unas con otras para realizar sus funciones. Muchas proteínas necesitan asociarse para llevar a cabo su función. Incluso algunas de ellas solo se consideran proteínas completas cuando se han asociado varios polipéptidos provenientes de diferentes genes.
La hemoglobina es una proteína formada por 4 polipéptidos, de 2 tipos diferentes, que se unen para formar una proteína activa.
La estructura cuaternaria, por ejemplo, es la que forman las proteínas de tubulina o flagelina, para formar el citosqueleto de la célula. Estas proteínas que se ensamblan en cadenas de monómeros sirven como raíles por los que otras proteínas podrán viajar. Otro ejemplo de la importancia de la estructura cuaternaria la tenemos en las cadenas de colágeno, el cual no es funcional hasta que se han asociado 3 cadenas de polipéptidos, 3 proteínas, de la misma familia. Puedes leer más sobre la organización de las fibras de colágeno aquí .
Pero no todas las interacciones entre proteínas activan la función de las mismas. En ocasiones una proteína “secuestra” a otra para evitar que realice su función. Este “comportamiento” es fundamental para procesos en los que se necesita tener grandes cantidades de proteína activa en un momento determinado y no antes. En estas situaciones la proteína secuestradora mantiene el centro activo de la otra tapado o inhibido hasta que llega una señal, normalmente otra proteína, que interaccionando con el complejo de ambas, es capaz de liberar el centro activo para que realice su función cuando sea necesaria y en grandes cantidades. Es en situaciones como ésta donde el estudio de la estructura cuaternaria, la interacción entre las diferentes proteínas resulta valiosa para entender los procesos biológicos de forma correcta.
