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Catalasa

Publicado por Ramón Contreras

El oxígeno, aparte de ser indispensable para la mayoría de los organismos vivos de la Tierra, es tóxico; especialmente las especies reactivas del oxígeno, tales como el ozono O3 o el peróxido de hidrógeno H2O2. Estas moléculas que se generan en el metabolismo normal de las células están cargadas energéticamente con una molécula de oxígeno (O) que pueden ceder fácilmente a otras moléculas celulares. Si esto pasase estas moléculas se oxidarían y posiblemente su funcionalidad se viese alterada, en detrimento de la supervivencia celular. Para evitar esto la mayoría de seres vivos que tienen relación con el oxígeno cuentan con enzimas capaces de captar estas especies reactivas de oxígeno (ROS) y transformarlas en formas no reactivas, como el agua H2O. Una de las enzimas más importantes en este proceso es la catalasa, cuya función principal es transformar dos moléculas de agua oxigenada 2H2O2 a una molécula de oxígeno molecular O2 y 2 moléculas de agua.

En la nomenclatura IUBMB que clasifica a los enzimas dependiendo de su función, la catalasa se identifica como EC 1.11.1.6. Es decir: pertenece a las oxidorreductasas, que son las enzimas capaces de transferir átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones entre dos moléculas. Dentro de las oxidorreductasas (un grupo muy extenso con más de 90 subcategorías) se incluye en el apartado 11 las peroxidasas, un tipo enzimático presente en todos los grupos de seres vivos capaces de reaccionar con el peróxido de hidrogeno (H2O2). Entre las peroxidasas encontramos aquellas que emplean el H2O2 como aceptor del oxígeno, el grupo 2. Mientras que el grupo 1, al que pertenece la catalasa, actúan con el H2O2 como donador del oxígeno. De las 21 enzimas dentro del EC 1.11.1 la catalasa es la número 6.

La catalasa forma normalmente homotetrámeros y se localiza en los orgánulos subcelulares denominados peroxisomas de los eucariotas y en el citoplasma de los procariotas. En su estructura las catalasas cuentan con un grupo hemo (capaz de captar oxígeno, como en la hemoglobina) con un cofactor de hierro y además uno de magnesio.

Entre las pruebas para clasificar a las bacterias se emplea la actividad catalasa, para estudiar la capacidad de diferentes especies ante peróxido de hidrogeno (bacterias catalasa positivo o negativo). En general la vida media de las ROS es baja, debido a su alta reactividad. Sin embargo los organismos puede crearla en momentos puntuales como método de defensa ante patógenos, que con suerte serán catalasa negativos y morirán.

La catalasa puede sintetizarse artificialmente y es empleada en la industria con diversos fines entre los que se encuentra la eliminación del H2O2 de los tintes una vez utilizados o para desactivar el agua oxigenada en la que se lavan las lentillas antes de ponerlas en los ojos. En el ser humano se ha descrito una enfermedad en la que la enzima catalasa no funciona correctamente, se denomina enfermedad de Takahara. En ella los glóbulos rojos han perdido su capacidad de transformar los ROS y tiene como resultado la gangrena de la boca y la ocasional perdida de dientes. Por suerte esta enfermedad tiene una incidencia muy baja, 1 persona de cada 50.000.